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논문 기본 정보

자료유형
학술저널
저자정보
김희숙 (경성대학교)
저널정보
한국생명과학회 생명과학회지 생명과학회지 제23권 제12호
발행연도
2013.12
수록면
1,420 - 1,427 (8page)

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이전에 새로운 아세틸알긴산 아세틸분해효소(acetylalginate esterase, AcAlgE)를 Sphingomonas sp. MJ-3 균주로부터 클로닝하고 특성을 보고한 바 있다. 본 연구에서는 Pseudomonas aeruginosa로부터 얻은 아세틸알긴산을 분해하는데 미치는 MJ-3 AcAlgE와 KS-408 알긴산 분해효소의 상승효과를 고-자기장 1H-NMR과 peptide column을 장착한 FPLC를 이용하여 조사하였다. 알긴산 분해효소 coupled assay 법으로 측정한 결과 AcAlgE 효소는 산가수분해하여 얻은 저분자 아세틸알긴산을 분해하는 것보다 고분자 아세틸알긴산을 분해하는 경우 낮은 활성을 보였다. 아세틸알긴산을 알긴산 분해효소로 분해하는 경우 먼저 AcAlgE로 아세틸알긴산의 아세틸기를 분해하여 제거한 후에야 KS-408 알긴산 분해효소의 활성이 높은 것으로 나타났다. 이러한 결과는 재조합 AcAlgE는 알긴산 분해효소에 의한 아세틸알긴산의 분해효과를 상승시킨다는 사실을 보여준다.

목차

서론
재료 및 방법
결과 및 고찰
References
초록

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