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논문 기본 정보
- 자료유형
- 학술저널
- 저자정보
- 발행연도
- 2009.9
- 수록면
- 245 - 254 (10page)
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Tissue transglutaminase (tTGase)는 lysine과 glutamine residue를 서로 연결하여 Ca²?의 조절 하에 Nε-(γ-L-glutamyl)-L-lysine (GGEL) isopeptide 결합을 형성한다. tTGase는 세포 안과 밖의 단백질들을 서로 결합하는 작용을 하므로 이와 같은 기능을 통해 상피조직의 기능성 방벽 또는 apoptosis와 같은 여러 가지 생명 현상에 관여하는 것으로 알려져 있다. tTGase는 주로 세포질 내에 존재하지만 세포에 따라서는 상당한 양의 tTGase가 핵에서 발견되기도 하며, 세포표면과 세포외기질(extracellular matrix)에서 관찰된다. 본 연구는 세포표면부착 tTGase가 세포의 밖에서 세포막을 통과하여 세포질 내로 전달되는 과정에서 어떤 역할을 하는지 관찰하고자 하였다.
사람의 tTGase 단백질을 과발현 시킨 H9c2 세포주(H9c2/tTGase)를 이용하여 세포면역형광염색, western blot 분석 방법을 이용하여 세포표면의 tTGase 단백질의 증가를 확인한 후 항 tTGase 항체를 처리하여 세포 외부로부터 내부로 전달되는 신호를 증폭하는 방법을 이용하여 세포표면의 tTGase가 관여하는 신호전달체계를 조사하였다.
과발현된 tTGase 단백질은 세포내부뿐만 아니라 세포표면에서도 증가하였으며, 세포배양액으로의 분비량 역시 증가하였다. H9c2/tTGase 세포의 세포표면에 부착된 tTGase 단백질을 통해 증폭된 신호를 세포내부로 전달한 결과 세포질 내부의 tTGase 발현이 감소하였다. 이와 같은 tTGase 단백질의 감소는 phosphoinositol 3-kinase/Akt (PI-3K/Akt) 신호전달계를 통해 mitogen-activated protein kinase (MAP kinase)에 전달된 신호에 의해 일어나는 것으로 사료된다.
본 연구의 결과들은 활성화된 세포로부터 유리된 tTGase가 세포표면에 부착됨으로써 세포내부의 신호전달체계에 영향을 미치는 것으로 사료되며, 이와 같은 결과는 암 발생과 전이 등의 세포부착과 관련된 질병현상의 이해를 돕기 위한 기초자료가 될 것이다.
사람의 tTGase 단백질을 과발현 시킨 H9c2 세포주(H9c2/tTGase)를 이용하여 세포면역형광염색, western blot 분석 방법을 이용하여 세포표면의 tTGase 단백질의 증가를 확인한 후 항 tTGase 항체를 처리하여 세포 외부로부터 내부로 전달되는 신호를 증폭하는 방법을 이용하여 세포표면의 tTGase가 관여하는 신호전달체계를 조사하였다.
과발현된 tTGase 단백질은 세포내부뿐만 아니라 세포표면에서도 증가하였으며, 세포배양액으로의 분비량 역시 증가하였다. H9c2/tTGase 세포의 세포표면에 부착된 tTGase 단백질을 통해 증폭된 신호를 세포내부로 전달한 결과 세포질 내부의 tTGase 발현이 감소하였다. 이와 같은 tTGase 단백질의 감소는 phosphoinositol 3-kinase/Akt (PI-3K/Akt) 신호전달계를 통해 mitogen-activated protein kinase (MAP kinase)에 전달된 신호에 의해 일어나는 것으로 사료된다.
본 연구의 결과들은 활성화된 세포로부터 유리된 tTGase가 세포표면에 부착됨으로써 세포내부의 신호전달체계에 영향을 미치는 것으로 사료되며, 이와 같은 결과는 암 발생과 전이 등의 세포부착과 관련된 질병현상의 이해를 돕기 위한 기초자료가 될 것이다.
목차
Abstract
Introduction
Materials and Methods
Results
Discussion
References
간추림
참고문헌 (44)
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1. [학술지(정기간행물)] - Aeschlimann D / 1995 / Transglutaminasecatalyzed matrix cross-linking in differentiating cartilage: identification of osteonectin as a major glutaminyl substrate / J Cell Biol 129 : 881 ~ 892
2. [학술지(정기간행물)] - Aeschlimann D / 1991 / Cross-linking of laminin-nidogen complexes by tissue transglutaminase. A novel mechanism for basement membrane stabilization / J Biol Chem 266 : 15308 ~ 15317
3. [학술지(정기간행물)] - Ahn JS / 2008 / Tissue transglutaminase-induced down-regulation of matrix metalloproteinase-9 / Biochem Biophys Res Commun 376 : 743 ~ 747
4. [학술지(정기간행물)] - Akimov SS / 2001 / Cell-surface transglutaminase promotes fibronectin assembly via interaction with the gelatinbinding domain of fibronectin: a role in TGFbeta-dependent matrix deposition / J Cell Sci 114 : 2989 ~ 3000
5. [학술지(정기간행물)] - Akimov SS / 2003 / Opposing roles of Ras/Raf oncogenes and the MEK1/ERK signaling module in regulation of expression and adhesive function of surface transglutaminase / J Biol Chem 278 : 35609 ~ 35619
2. [학술지(정기간행물)] - Aeschlimann D / 1991 / Cross-linking of laminin-nidogen complexes by tissue transglutaminase. A novel mechanism for basement membrane stabilization / J Biol Chem 266 : 15308 ~ 15317
3. [학술지(정기간행물)] - Ahn JS / 2008 / Tissue transglutaminase-induced down-regulation of matrix metalloproteinase-9 / Biochem Biophys Res Commun 376 : 743 ~ 747
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