풀망둑( Acanthogobius hasta) 젖산탈수소효소의 특성

염정주

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자료유형: 학술저널

저자정보: 염정주

저널정보: 한국생명과학회 생명과학회지 생명과학회지 제18권 제2호

발행연도: 2008.2

수록면: 264 - 272 (9page)

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풀망둑(Acanthogobius hasta) 조직의 젖산탈수소효소(EC 1.1.1.27. Lactate dehydrogenase, LDH) 동위효소의 특성을 생화학적, 면역화학적 및 역학적 방법에 의해 연구하였다. 풀망둑 골격근과 눈 조직의 젖산탈수소효소 활성이 65.30과 53.25 units였고, 심장과 간 조직에서는 낮게 나타났다. 골격근 조직의 LDH/CS는 22.29로 가장 높고, LDH 특이활성도는 뇌 56.45, 눈 38.04 및 골격근 11.04 units/㎎였다. 각 조직에 대해 A₄, B₄, eye-specific C₄, 및 liver-specific C₄에 대한 항혈청으로 면역 침강 반응시킨 후 polyacrylamide gel 전기영동 하였다. 골격근, 뇌 및 눈 조직에서 A₄ 동위효소가 우세하게 확인되었고, 심장에서는 B₄ 동위효소가 확인되었다. 또한 양극의 eye-specific C₄와 음극의 liver-specific C₄가 한 종에서 함께 발현되었으며, 눈 조직의 eye-specific C₄는 활성이 크고 간 조직의 liver-specific C₄의 활성은 낮게 나타났다. 결과 A₄와 C₄, A₄와 B₄ 및 eye-specific C₄와 liver-specific C₄의 분자구조의 일부가 서로 유사하지만 B₄와 C₄의 구조는 서로 다른 것으로 나타났으므로 하부단위체 A는 보존적이고 하부단위체 B는 하부단위체 A보다 빠르게 진화된 것으로 사료된다. 골격근 조직의 LDH A₄ 동위효소는 affinity chromatography에서 NAD?를 함유한 buffer를 유입한 후 용출된 분획에서 정제되었고, eye-specific C₄ 동위효소는 A₄ 분획에 이어 용출되었으므로 eye-specific C₄가 A₄의 분자 구조와 유사한 것으로 보인다. 그리고 LDH에 대한 피루브산의 저해 실험 결과 35.22-43.47%의 활성이 남았고, Kmpyr은 0.080-0.098 mM 이고 골격근과 눈 조직의 Vmax은 153.85와 35.09 units였다. 또한 B₄ 동위효소가 열에 대해 가장 안정하였고 C₄는 A₄보다 안정하였으며, 최적 pH는 6.5로 나타났다. 본 실험 결과 풀망둑은 저 산소 환경조건에 적응되어져 조직들의 동위효소들이 A₄와 B₄ 동위효소 사이의 특성을 나타냈고, 골격근과 눈 조직에서 피루브산에 대한 LDH의 친화력이 상당히 크므로 LDH가 혐기적 조건에서 효율적으로 기능을 하는 것으로 사료된다.

The lactate dehydrogenase (EC 1.1.1.27, LDH) isozymes in tissues from Acanthogobius hasta were characterized by biochemical, immunochemical and kinetic methods. The activities of LDH in skeletal muscle and eye tissues were 65.30 and 53.25 units, but LDH activities in heart and liver tissues were very low. LDH/CS (EC 4.1.3.7, citrate synthase) in skeletal muscle was the highest as 22.29. Specific activities of LDH in brain, eye and skeletal muscle were 56.45, 38.04 and 11.0 units/㎎, respectively. The LDH isozymes in tissues were separated by polyacrylamide gel electrophoresis after immunoprecipitation with antiserum against A₄, B₄, eye-specific C₄ and liver-specific C₄. LDH A₄ isozymes were detected predominantly in skeletal muscle, brain and eye tissues, and B₄ isozyme was detected in heart. Anodal eye-specific C₄ and cathodal liver-specific C₄ were coexpressed in A. hasta. The eye-specific C₄ isozyme showed higher activity in eye tissue, but liver-specific C₄ isozyme showed lower activity in liver. As a result, one part of molecular structures in A₄ and C4, A₄ and B4, and eye-specific C₄ and liver-specific C₄ were similar, but in B₄ and C₄ were different with each other. Therefore the subunit A may be conservative in evolution, and the evolution of subunit B seems to be faster than that of subunit A. The LDH A₄ isozyme of skeletal muscle was purified in the fraction from elution with NAD? containing buffer of affinity chromatography and eye-specific C₄ isozyme was eluted right after A4, so the structure of eye-specific C₄ isozyme is similar to A₄. And LDH activity remained 35.22-43.47% as a result of the inhibition by pyruvate, the Michaelis-Menten constant values for pyruvate was 0.080-0.098 mM, and Vmax were 153.85 units, 35.09 units in skeletal muscle and eye, respectively. Also the B₄ isozyme was the thermo-stablest and C₄ was stabler than A₄ isozyme. The optimum pH of LDH was 6.5. The results mentioned above indicate that isozymes in tissues showed the properties between LDH A₄ and B₄ isozyme as A. hasta was adapted to hypoxic conditions. Also LDH seems to function more effectively under anaerobic condition because LDH in skeletal muscle and eye tissues have high affinity for pyruvate.

#Acanthogobius hasta #lactate dehydrogenase #eye-specific C₄ isozyme #Km #Vmax

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