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논문 기본 정보

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저널정보
대한의생명과학회 대한의생명과학회지 대한의생명과학회지 제12권 제4호
발행연도
2006.12
수록면
419 - 425 (7page)

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Phospholipase C-γ1 (PLC-γ1) is an important signaling molecule for cell proliferation and differentiation. PLC-γ1 contains two pleckstrin homology (PH) domains, which are responsible for protein-protein interaction and protein-lipid interaction. PLC-γ1 also has two Src homology (SH)2 domains and a SH3 domain, which are responsible for proteinprotein interaction. To identify proteins that specifically binds to PH domain of PLC-γ1, we prepared and incubated the glutathione S-transferase(GST)-fused PH domains of PLC-γ1 with COS7 cell lysate. We found that 90 kDa protein specifically binds to PH domain of PLC-γ1. By matrix-assisted laser desorption ionization time of flight-mass spectrometry, the 90 kDa protein revealed to be heat shock protein (Hsp) 90β. Hsp 90β is a molecular chaperone that stabilizes and facilitates the folding of proteins that are involved in cell signaling, including receptors for steroids hormones and a variety of protein kinases. To know whether Hsp 90β affects on PLC-γ1 activity, we performed PIP₂ hydrolyzing activity of PLC-γ1 in the presence of purified Hsp 90β in vitro. Our results show that the Hsp 90β dose-dependently inhibits the enzymatic activity of PLC-γ1 and further suggest that Hsp 90β regulates cell growth and differentiation via regulation of PLC-γ1 activity.

목차

서론
재료 및 방법
결과
고찰
REFERENCES

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UCI(KEPA) : I410-ECN-0101-2009-510-017674022