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논문 기본 정보
- 자료유형
- 학술저널
- 저자정보
- 저널정보
- 한국식품영양과학회 Journal of Food Science and Nutrition Journal of Food Science and Nutrition Vol.4 No.2
- 발행연도
- 1999.6
- 수록면
- 139 - 144 (6page)
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Lipoprotein lipase (LPL) is an enzyme that catalyzes the hydrolysis of triacylglycerols of chylomicrons and VLDL to produce 2-acylglycerols and fatty acids. The enzyme, LPL, is localized on the surface of the capillary endothelium and is widely distributed in extrahepatic tissues including heart, skeletal muscle and adipose tissue. LPL has been isolated from bovine milk by affinity chromatography on heparin-sepharose in 2 M NaCI, 5 mM barbital buffer, pH 7.4. To elucidate the lipid-binding region, LPL was digested with trypsin and then separated by gel filtration. Lipid-binding region of LPL has been investigated by recombining LPL peptides with DMPC vesicles. Proteolytic LPL fragments with DMPC were reassembled and stabilized by cholate. Lipid-binding region of LPL was identified by a PTH-automated protein sequencer, as AQQHYPVSAGYTK. The analysis of the secondary structure of the lipid-binding peptides revealed a higher probability of α-helix structure compared to the whole LPL protein. The prediction of hydrophobicity of lipid-binding region was highly hydrophobic (-1.1) compared to LPL polypeptide (-0.4).
목차
Abstract
INTRODUCTION
MATERIALS AND METHODS
RESULTS AND DISCUSSION
REFERENCES
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