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CMCase produced by recombinant E. coli JM109(pCEH#4) containing CMCase gene from Cellulomonas sp. YE-5 was purified to 24.3 fold and 2.6% yield by ammonium sulfate precipitation, DEAE-cellulose column chromatography and gel filtration on Sephadex G-100. The optimum pH and temperature for CMCase activity were pH 7.0 and 50℃. The enzyme was stable between pH 5.0 and 10.0, and up to 60℃. The molecular weight of the enzyme was estimated to be approximately 40,000 daltons by SDS-PAGE. Analysis of the amino acid composition showed that the enzyme contained many glycines and acidic amino acids. The enzyme was an endo-type CMCase and the final enzyme reaction product from hydrolysis of CM-cellulose by the enzyme was cellobiose. K_M value determined with CM-cellulose was 1.28mM.

목차

Abstract

INTRODUCTION

MATERIALS AND METHODS

RESULTS AND DISCUSSION

ACKNOWLEDGEMENTS

REFERENCES

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