Kinetic Measurement of the Step Size of DNA Unwinding by Bacteriophage T7 DNA Helicase gp4

김동은

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자료유형: 학술저널

저자정보: 김동은

저널정보: 한국생명과학회 생명과학회지 생명과학회지 제14권 제1호

발행연도: 2004.2

수록면: 131 - 140 (10page)

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T7 박테리오파지 gp4는 dTTP 가수분해에너지를 이용하여 DNA 복제시 이중 나선 DNA를 단일가닥 DNA로 풀어내는 나선효소(helicase)이다. T7 나선효소의 활성형의 4차구조는 한가운데 구멍을 지닌 육량체 고리모양이다. 단일가닥 DNA는 나선효소가 5` → 3`방향으로 이동할 때 육량체 고리의 구멍으로 빠져나간다. 이러한 DNA의 이중나선 풀어헤침을 빠른 효소반응속도 측정법을 이용하여 정량적으로 측정하였으며, 그 결과 단일가닥 DNA 산물들이 생성되기 전에 지연상태(lag phase)가 존재함을 관찰하였다. 이러한 지연상태를 나선효소에 의한 이중나선 DNA의 풀어헤침이 속도론적 단계과정(kinetic stepping)을 거친다는 모델로써 분석하였다. 예상대로 이중나선의 길이가 클수록 지연상태의 지속시간이 늘어났다. T7 나선효소가 이중나선 DNA를 풀어내는 과정에서 넣어준 trap DNA는 풀어내는 이중나선 DNA의 양을 변화시키지 못하여서, T7 나선효소가 매우 큰 공정성을 지닌 효소임을 알 수 있었다. 이러한 속도론적 data를 global fitting법을 써서 kinetic stepping 모델에 적용한 결과 매 단계(step)마다 10～11개의 염기쌍이 풀려지고 1초당 3.7번의 step이 일어난다는 것을 알 수 있었다. DNA 풀어헤침과 dTTP가수분해의 메커니즘과 이들의 연계성은 4～37℃사이의 온도범위에서 영향을 받지 않았다. 이상을 종합할 때, T7 나선효소의 이중나선 DNA의 풀어헤침 시 나타나는 속도론적 단계과정은 DNA 복제 시 이용되는 나선효소의 내재적 속성임을 알 수 있다.

참고문헌 (26)

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[학술지(정기간행물)] - / 1997 / Asymmetric interactions of hexameric bacteriophage T7 DNA helicase with the 5'- and 3'-tails of the forked DNA substrate 272 : 32267 ~ 32273

[학술지(정기간행물)] - / 2000 / A ring-opening mechanism for DNA binding in the central channel of the T7 helicase-primase protein 19 : 3418 ~ 3427

[학술지(정기간행물)] - / 1997 / Kinetic measurement of the step size of DNA unwinding by Escherichia coli UvrD helicase [published erratum appears in Science 1997 Apr 4;276(5309):21]. 275 : 377 ~ 380

[학술지(정기간행물)] - / 1999 / An oligomeric form of E coli UvrD is required for optimal helicase activity 293 : 815 ~ 834

[학술지(정기간행물)] - / 1981 / Rep protein as a helicase in an active isolatable replication fork of duplex phi X174 DNA : 5294 ~ 5298

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