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이 연구의 목적은 대장균 분자 샤페론 GroEL의 시험관 내 단백질 접힘에 있어서 반응온도의 영향과 보조샤페론의 필요 여부를 자발적 재접힘이 가능한 온도와 그렇지 않은 온도조건에서 조사하는 것이다. 여러 조건하에서 GroEL에 의한 두 가지 기질 단백질의 재접힘을 반응속도론적으로 조사하기 위하여 GroEL에 의한 단백질 침전생성억제와 변성된 단백질의 재접힘을 광범위하게 조사하였다. 자발적 재접힘이 가능하지 않은 37℃에서는 ATP와 완전한 GroEL 시스템이 변성된 폴리펩티드의 재접힘을 위하여 필요하다는 것을 확인하였다. 하지만, 자발적 재접힘이 가능한 낮은 온도에서는 자발적 재접힘과 샤페론 의존적 단백질 재접힘이 서로 경쟁하는 것을 알 수 있었다. 따라서 GroEL은 변성된 폴리펩티드의 자발적 접힘 경로를 더 효율적인 단백질 재접힘 경로인 샤페론 의존적 단백질 재접힘 경로로 유도하는 것으로 보인다.
목차
Introduction
Materials and Methods
Results and Discussion
Acknowledgements
References
초록
참고문헌 (23)
참고문헌 신청
Bhattacharyya, A. M. and P. M. Horowitz. 2001. The aggregation state of rhodanese during folding influences the ability of GroEL to assist reactivation. J. Biol. Chem. 276, 28739-28743.
Buchner, J., M. Schmidt, M. Fuchs, R. Jaenicke, R. Rudolph, F. X. Schmid and T. Kiefhaber. 1991. GroE facilitates refolding of citrate synthase by suppressing aggregation. Biochemistry. 30, 1586-1591.
Ewalt, K. L., J. P. Hendrick, W. A. Houry and F. U. Hartl. 1997. In vivo observation of polypeptide flux through the bacterial chaperonin system. Cell. 90, 491-500.
Ewbank, J. J. and T. E. Creighton. 1991. The molten globule protein conformation probed by disulphide bonds. Nature. 350, 518-520.
Fayet, O., T. Ziegelhoffer and C. Georgopoulos. 1989. The groES and groEL heat shock gene products of Escherichia coli are essential for bacterial growth at all temperatures. J. Bacteriol. 171, 1379-1385.
Buchner, J., M. Schmidt, M. Fuchs, R. Jaenicke, R. Rudolph, F. X. Schmid and T. Kiefhaber. 1991. GroE facilitates refolding of citrate synthase by suppressing aggregation. Biochemistry. 30, 1586-1591.
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