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저자정보
Thapa Gobinda (Department of Life Science and Biochemical Engineering, Sun Moon University, Asan 31460, Republic of Korea) Han So-Ra (Bio Big Data-Based Chungnam Smart Clean Research Leader Training Program, Sun Moon University, Asan 31460, Republic of Korea) Paudel Prakash (Department of Life Science and Biochemical Engineering, Sun Moon University, Asan 31460, Republic of Korea) Kim Min-Su (Department of Life Science and Biochemical Engineering, Sun Moon University, Asan 31460, Republic of Korea) Hong Young-Soo (Chemical Biology Research Center, Korea Research Institute of Bioscience and Biotechnology, Ochang 28116, Republic of Korea) Oh Tae-Jin (Department of Life Science and Biochemical Engineering, Sun Moon University, Asan 31460, Republic of KoreaBio Big Data-Based Chungnam Smart Clean Research Leader Training Program, Sun Moon U)
저널정보
한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology Vol.34 No.9
발행연도
2024.9
수록면
1,836 - 1,847 (12page)
DOI
10.4014/jmb.2404.04030

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Polyethylene terephthalate (PET), one of the most widely used plastics in the world, causes serious environmental problems. Recently, scientists have been focused on the enzymatic degradation of PET, an environmentally friendly method that offers an attractive approach to the degradation and recycling of PET. In this work, PET hydrolase from Streptomyces sp. W2061 was biochemically characterized, and the biodegradation of PET was performed using the PET model substrate bis (2- hydroxyethyl terephthalate) (BHET). PET hydrolase has an isoelectric point of 5.84, and a molecular mass of about 50.31 kDa. The optimum pH and temperature were 7.0 and 40°C, respectively. LC-MS analysis of the enzymatic products showed that the PET hydrolase successfully degraded a single ester bond of BHET, leading to the formation of MHET. Furthermore, in silico characterization of the PET hydrolase protein sequence and its predicted three-dimensional structure was designed and compared with the well-characterized IsPETase from Ideonella sakaiensis. The structural analysis showed that the (Gly-x1-Ser-x2-Gly) serine hydrolase motif and the catalytic triad (Ser, Asp, and His) were conserved in all sequences. In addition, we integrated molecular dynamics (MD) simulations to analyze the variation in the structural stability of the PET hydrolase in the absence and presence of BHET. These simulations showed the formation of a stable complex between the PET hydrolase and BHET. To the best of our knowledge, this is the first study on Streptomyces sp. W2061 to investigate the BHET degradation activity of PET hydrolase, which has potential application in the biodegradation of plastics in the environment.
#PET hydrolase #enzymatic BHET degradation #Streptomyces #bis(2‐hydroxyethyl) terephthalate (BHET) #MD simulation

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