High-pressure NMR analysis on Escherichia coli IscU

나종범; 시진범; 김진해

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자료유형: 학술저널

저자정보: 나종범 (대구경북과학기술원) 시진범 (대구경북과학기술원) 김진해 (대구경북과학기술원)

저널정보: 한국자기공명학회 Journal of the Korean Magnetic Resonance Society Journal of the Korean Magnetic Resonance Society Vol.28 No.1

발행연도: 2024.3

수록면: 1 - 5 (5page)

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IscU, the iron-sulfur (Fe-S) cluster scaffold protein, is an essential protein for biogenesis of Fe-S clusters. Previous studies showed that IscU manifests a metamorphic structural feature; at least two structural states, namely the structured state (S-state) and the disordered state (D-state), interconverting in a physiological condition, was observed. Moreover, subsequent studies demonstrated that the metamorphic flexibility of IscU is important for its Fe-S cluster assembly activity as well as for an efficient interaction with various partner proteins. Although solution nuclear magnetic resonance (NMR) spectroscopy has been a useful tool to investigate this protein, the detailed molecular mechanism that sustains the structural heterogeneity of IscU is still unclear. To tackle this issue, we applied a high-pressure NMR (HP-NMR) technique to the IscU variant, IscU(I8K), which shows an increased population of the S-state. We found that the equilibrium between the S- and D-state was significantly perturbed by pressure application, and the specific regions of IscU exhibited more sensitivity to pressure than the other regions. Our results provide novel insights to appreciate the dynamic behaviors of IscU and the related versatile functionality.

#IscU #iron-sulfur cluster biogenesis #NMR spectroscopy #high-pressure NMR #metamorphic protein

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