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저자정보
Luo Rongjin (Huazhong University of Science and Technology) Li Gaocai (Huazhong University of Science and Technology) Zhang Weifei (Huazhong University of Science and Technology) Liang Huaizhen (Huazhong University of Science and Technology) Lu Saideng (Huazhong University of Science and Technology) Cheung Jason Pui Yin (The University of Hong Kong) Zhang Teng (The University of Hong Kong) Tu Ji (University of New South Wales) Liu Hui (Huazhong University of Science and Technology) Liao Zhiwei (Huazhong University of Science and Technology) Ke Wencan (Huazhong University of Science and Technology) Wang Bingjin (Huazhong University of Science and Technology) Song Yu (Huazhong University of Science and Technology) Yang Cao (Huazhong University of Science and Technology)
저널정보
대한생화학·분자생물학회 Experimental and Molecular Medicine Experimental and Molecular Medicine 제54권
발행연도
2022.9
수록면
1 - 14 (14page)
DOI
10.1038/s12276-022-00844-7

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Both O-linked β-N-acetylglucosaminylation (O-GlcNAcylation) and endoplasmic reticulum-phagy (ER-phagy) are well-characterized conserved adaptive regulatory mechanisms that maintain cellular homeostasis and function in response to various stress conditions. Abnormalities in O-GlcNAcylation and ER-phagy have been documented in a wide variety of human pathologies. However, whether O-GlcNAcylation or ER-phagy is involved in the pathogenesis of intervertebral disc degeneration (IDD) is largely unknown. In this study, we investigated the function of O-GlcNAcylation and ER-phagy and the related underlying mechanisms in IDD. We found that the expression profiles of O-GlcNAcylation and O-GlcNAc transferase (OGT) were notably increased in degenerated NP tissues and nutrient-deprived nucleus pulposus (NP) cells. By modulating the O-GlcNAc level through genetic manipulation and specific pharmacological intervention, we revealed that increasing O-GlcNAcylation abundance substantially enhanced cell function and facilitated cell survival under nutrient deprivation (ND) conditions. Moreover, FAM134B-mediated ER-phagy activation was regulated by O-GlcNAcylation, and suppression of ER-phagy by FAM134B knockdown considerably counteracted the protective effects of amplified O-GlcNAcylation. Mechanistically, FAM134B was determined to be a potential target of OGT, and O-GlcNAcylation of FAM134B notably reduced FAM134B ubiquitination-mediated degradation. Correspondingly, the protection conferred by modulating O-GlcNAcylation homeostasis was verified in a rat IDD model. Our data demonstrated that OGT directly associates with and stabilizes FAM134B and subsequently enhances FAM134B-mediated ER-phagy to enhance the adaptive capability of cells in response to nutrient deficiency. These findings may provide a new option for O-GlcNAcylation-based therapeutics in IDD prevention.

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