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학술저널
저자정보
Xiaoyu Wang (Department of Physiology and Biophysics Weill Cornell Medicine New York NY 10065 USA) 이경아 (한양대학교 ICT 융합학부)
저널정보
한국구조생물학회 Biodesign Biodesign 제8권 제4호
발행연도
2020.1
수록면
73 - 82 (10page)

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Since the determination of the first crystal structure of a glutamate transporter homolog GltPh 16 years ago, the structural biology of glutamate transporter has progressed remarkably. To understand the complicated transport cycle of ion-coupled glutamate transport, each state’s high-resolution structural information in the transport cycle is essential. Many of the structural information and insights about the sodium-coupled symport mechanism were gained from structural studies of prokaryotic homologs sodium-aspartate symporters, GltPh and GltTk. Moreover, further insights were gained from recently unveiled structures of mammalian glutamate transporters (EAATs). Here we review GltPh, GltTk, and mammalian glutamate transporters’ structures and discuss how they help us to understand the ion-coupled transport mechanism in glutamate transporters.

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