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학술저널
저자정보
Subedi Pradeep (Department of Life Science and Biochemical Engineering Sunmoon University Asan 31460 Republic of Ko) 김기화 (선문대학교) 홍영수 (한국생명공학연구원) 이주호 (Genome-Based BioIT Convergence Institute Asan 31460 Republic of Korea) 오태진 (선문대학교)
저널정보
한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology 제31권 제3호
발행연도
2021.1
수록면
464 - 474 (11page)

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Bacterial cytochrome P450 (CYP) enzymes are responsible for the hydroxylation of diverse endogenous substances with a heme molecule used as a cofactor. This study characterized two CYP154C3 proteins from Streptomyces sp. W2061 (CYP154C3?1) and Streptomyces sp. KCCM40643 (CYP154C3?2). The enzymatic activity assays of both CYPs conducted using heterologous redox partners’ putidaredoxin and putidaredoxin reductase showed substrate flexibility with different steroids and exhibited interesting product formation patterns. The enzymatic characterization revealed good activity over a pH range of 7.0 to 7.8 and the optimal temperature range for activity was 30 to 37°C. The major product was the C16-hydroxylated product and the kinetic profiles and patterns of the generated hydroxylated products differed between the two enzymes. Both enzymes showed a higher affinity toward progesterone, with CYP154C3-1 demonstrating slightly higher activity than CYP154C3-2 for most of the substrates. Oxidizing agents (diacetoxyiodo) benzene (PIDA) and hydrogen peroxide (H2O2) were also utilized to actively support the redox reactions, with optimum conversion achieved at concentrations of 3 mM and 65 mM, respectively. The oxidizing agents affected the product distribution, influencing the type and selectivity of the CYP-catalyzed reaction. Additionally, CYP154C3s also catalyzed the C?C bond cleavage of steroids. Therefore, CYP154C3s may be a good candidate for the production of modified steroids for various biological uses.
#Steroid hydroxylase #Streptomyces #hydrogen peroxide #(diacetoxyiodo) benzene #C16 hydroxylation #C?C bond cleavage

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