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자료유형
학술저널
저자정보
Bang, In-Seok (Department of Biological Science and the Research Institute for Basic Sciences, Hoseo University) Kang, Chang-Soo (Department of Biological Science and the Research Institute for Basic Sciences, Hoseo University)
저널정보
한국통합생물학회 Integrative biosciences Integrative biosciences 제11권 제2호
발행연도
2007.1
수록면
175 - 182 (8page)

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이 논문의 연구 히스토리 (5)

2007

Molecular Cloning and Characterization of Lysozyme II from Artogeia rapae and its Expression in Baculovirus-infected Insect Cells
Bang ,  In-Seok ,  Kang 외 1명 Integrative biosciences 2007.01 학술저널

1998

Isolation and Nucleotide Sequence of Hinnavin II cDNA Clone from Cabbage Butterfly, Artogeia rapae
Bang ,  In-Seok ,  Kim 외 3명 한국동물학회 학술대회 1998.01 학술대회자료
Cloning of a cDNA Encoding Lysozyme II from Artogeia rapae
Bang ,  In-Seok ,  Kim 외 3명 한국동물학회 학술대회 1998.01 학술대회자료

1997

Sequence of cDNA Clone Corresponding to Lysozyme from Artogeia rapae
Bang ,  In-Seok ,  Yoe 외 1명 한국동물학회 학술대회 1997.01 학술대회자료

1996

cDNA Sequence Encoding Artogeia rapae Lysozyme
Bang ,  In-Seok ,  Tae 외 3명 한국동물학회 학술대회 1996.01 학술대회자료

초록· 키워드

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The lysozyme II gene of cabbage butterfly Artogeia rapae was cloned from fat body of the larvae injected with E. coli and its nucleotide sequence was determined by the RACE-PCR. It has an open reading frame of 414 bp nucleotides corresponding to 138 amino acids including a signal sequence of 18 amino acids. The estimated molecular weight and the isoelectric point of the lysozyme II without the signal peptide were 13,649.38 Da and 9.11, respectively. The A. rapae lysozyme II (ARL II) showed the highest identity (81%) in the amino acid sequence to Manduca sexta lysozyme among other lepidopteran species. The two catalytic residues ($Glu^{32}$ and $Asp^{50}$) and the eight Cys residue motifs, which are highly conserved among other c-type lysozymes in invertebrates and vertebrates, are also completely conserved. A phylogenetic analysis based on amino acid sequences indicated that the ARL II was more closely related to M. sexta, Hyphantria cunea, Heliothis virescens, and Trichoplusia ni lysozymes. The ARL II gene was expressed in Spodoptera frugiperda 21 insect cells and the recombinant ARL II (rARL II) was purified from cell-conditioned media by cation exchange column chromatography and reverse phase FPLC. The purified rARL II was able to form a clear zone in lysoplate assay against Micrococcus luteus. The lytic activity was estimated to be 511.41 U/mg, 1.53 times higher than that of the chicken lysozyme. The optimum temperature for the lytic activity of the rARL II was $50^{\circ}C$, the temperature dependency of the absolute lytic activity of rARL II was higher than that of the chicken lysozyme at low temperatures under $65^{\circ}C$.
#Artogeia rapae #Baculovirus expression #cDNA cloning #c-type lysozyme #Insect immunity

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