Spectroscopic Studies on the Mechanism of Interaction of Vitamin $B_{12}$ with Bovine Serum Albumin

Kamat, B.P.; Seetharamappa, J.

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자료유형: 학술저널

저자정보: Kamat, B.P. (Department of Chemistry, Karnatak University) Seetharamappa, J. (Department of Chemistry, Karnatak University)

저널정보: 한국광과학회 Journal of photoscience : an international journal officail organ of the korean society of photoscience Journal of photoscience : an international journal officail organ of the korean society of photoscience 제11권 제1호

발행연도: 2004.1

수록면: 29 - 33 (5page)

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The mechanism of interaction of cyanocobalamin (CB) with bovine serum albumin (BSA) has been investigated by spectrofluorometric and circular dichroism methods. Association constant for the CB-BSA system showed that the interaction is non-covalent in nature. Binding studies in the presence of an hydrophobic probe, 8-anilino-l-naphthalene sulphonic acid, sodium salt (ANS) showed that there is hydrophobic interaction between CB and ANS and they do not share common sites in BSA. Stern-Volmer analysis of fluorescence quenching data showed that the fraction of fluorophore (protein) accessible to the quencher (CB) was close to unity indicating thereby that both tryptophan residues of BSA are involved in drug-protein interaction. The rate constant for quenching, greater than $10^{10}$ $M^{-1}$ $s^{-1}$, indicated that the drug binding site is in close proximity to tryptophan residue of BSA. Thermodynamic parameters obtained from data at different temperatures showed that the binding of CB to BSA involves hydrophobic bonds predominantly. Significant increase in concentration of free drug was observed for CB in presence of paracetamol. Circular dichroism studies revealed the change in helicity of BSA due to binding of CB to BSA.

#Spectroscopic studies #Cyanocobalamin #bovine serum albumin

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Kamat, B.P.

소속기관 Department of Chemistry, Karnatak University

주요연구분야 자연과학 > 물리학

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Seetharamappa, J.

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