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논문 기본 정보

자료유형
학술저널
저자정보
Liu, Xi-Wen (College of Pharmacy, Chungnam National University) Sok , Dai-Eun (College of Pharmacy, Chungnam National University)
저널정보
대한약학회 Archives of pharmacal research : a publication of the Pharmaceutical Society of Korea Archives of pharmacal research : a publication of the Pharmaceutical Society of Korea 제27권 제12호
발행연도
2004.1
수록면
1,275 - 1,283 (9page)

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이 논문의 연구 히스토리 (3)

2004

Multimerization of Bovine Thyroglobulin, Partially Unfolded or Partially Unfolded/Reduced; Involvement of Protein Disulfide Isomerase and Glutathionylated Disulfide Linkage
Liu ,  Xi-Wen ,  Sok 외 1명 Archives of pharmacal research : a publication of the Pharmaceutical Society of Korea 2004.01 학술저널

2002

Role of Protein Disulfide Isomerase in Molecular Fate of Thyroglobulin and its Regulation by Endogenous Oxidants and Reductants
Liu ,  Xi-Wen ,  Sok 외 1명 Archives of pharmacal research : a publication of the Pharmaceutical Society of Korea 2002.01 학술저널
Participation of Protein Disulfide Isomerase in Molecular Fate of Thyroglobulin and its Regulation by Endogenous Oxidants and Reductants
Liu ,  Xi-Wen ,  Sok 외 1명 대한약학회 학술대회 2002.01 학술대회자료

초록· 키워드

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Fate of the nascent thyrolglobulin (Tg) molecule is characterized by multimerization. To establish the formation of Tg multimers, the partially unfolded/reduced Tg or deoxycholate-treated/ reduced Tg was subjected to protein disulfide isomerase (PDI)-mediated multimerization. Oxidized glutathione/PDI-mediated formation of multimeric Tg forms, requiring at least an equivalent molar ratio of PDI/Tg monomer, decreased with increasing concentration of reduced glutathione (GSH), suggesting the oxidizing role of PDI. Additional support was obtained when PDI alone, at a PDI/Tg molar ratio of 0.3, expressed a rapid multimerization. Independently, the exposure of partially unfolded Tg to GSH resulted in Tg multimerization, enhanced by PDI, according to thiol-disulfide exchange. Though to a lower extent, a similar result was observed with the dimerization of deoxycholate-pretreated Tg monomer. Consequently, it is implied that intermolecular disulfide linkage may be facilitated at a limited region of unfolded Tg. In an attempt to examine the multimerization site, the cysteine residue-rich fragments of the Tg were subjected to GSH-induced multimerization; a 50 kDa fragment, containing three vicinal dithiols, was multimerized, while an N-terminal domain was not. Present results suggest that the oxidase as well as isomerase function of PDI may be involved in the multimerization of partially unfolded Tg or deoxycholate-treated Tg.
#Multimerization #Thyroglobulin #Tg) #Partially unfolded reduced #Protein disulfide isomerase #PDI) #Disulfide

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