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학술저널
저자정보
Alarcon, Emilio (Facultad de Quimica, Departamento de Quimica Fisica, Pontificia Universidad Catolica de Chile, Avda) Edwards, Ana Maria (Facultad de Quimica, Departamento de Quimica Fisica, Pontificia Universidad Catolica de Chile, Avda) Aspee, Alexis (Departamento de Ciencias del Ambiente, Facultad de Quimica y Biologia, Universidad de Santiago de Chile) Borsarelli, Claudio D. (Instituto de Quimica del NOA [INQUINOA-CONICET], Facultad de Agronomia y Agroindustrias, Universidad Nacional de Santiago del Estero) Lissi, Eduardo A. (Departamento de Ciencias del Ambiente, Facultad de Quimica y Biologia, Universidad de Santiago de Chile)
저널정보
한국광과학회 Photochemical & photobiological sciences : an international journal Photochemical & photobiological sciences : an international journal 제8권 제7호
발행연도
2009.1
수록면
933 - 943 (11page)

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Rose bengal (RB) readily binds to human serum albumin (HSA). At low RB concentrations, 90% of the dye is associated to the protein (5 ${mu}M$), This association takes place in specific binding sites I and/or II. At higher RB concentrations, unspecific binding takes place with up to 10 RB molecules bound per protein molecule. The behavior of excited RB molecules bound to HSA is widely different to that observed in aqueous solution. Furthermore, the data also show that the behavior of bound RB molecules changes with the average number of dye molecules per protein (n). In particular, when n is large, the fluorescence yield is significantly reduced and no measurable long-lived triples and free singlet oxygen formation from bound dyes is detected. These results are related to self-quenching of the singlet and, most likely, excited triplets. All results point to the relevance of intra-protein generated singlet oxygen. However, when the dye is bound to the protein, at low oxygen concentrations such as those prevailing in vivo, trapping by oxygen of the triplet becomes inefficient and type I processes could contribute to the observed photoprocesses.

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