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논문 기본 정보
- 자료유형
- 학술저널
- 저자정보
- 발행연도
- 2011.1
- 수록면
- 731 - 737 (7page)
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Many synthetic peptide-based prolyl endopeptidase (PEP) inhibitors are depended on the acyl-L-prolyl-pyrrolidine structure. The pyrrolidine ring at P1 and a large variety of lipophilic acyl groups at P3 have been reported to be important for potent PEP inhibitory activity. Upon exploration of a new lead compound for PEP inhibition, succinic acid was introduced at the P2 position to replace the L-proline in acyl-L-prolyl-pyrrolidine. A series of amido-succinyl-pyrrolidine compounds (1-9) were synthesized, and their PEP inhibitory activities were evaluated. Of these, compound 9 showed the most potent PEP inhibitory activity with $IC_{50}$ of 6.4${\pm}$0.6 nM.
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