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논문 기본 정보

자료유형
학술저널
저자정보
Kim, Chung Ho (Department of Food and Nutrition, Seowon University)
저널정보
한국응용생명화학회 Journal of applied biological chemistry Journal of applied biological chemistry 제57권 제2호
발행연도
2014.1
수록면
137 - 140 (4page)

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A gene encoding thermostable pectinase (TmPec) was isolated from hyperthermophilic microorganism, Thermotoga maritima. The open reading frame (ORF) of TmPec gene is 1,104 bp long and encodes 367 amino acid residues with a molecular weight of 40,605 Da. To analyze the enzymatic activity and biochemical properties, the ORF of TmPec gene excluding putative signal sequence of 27 amino acids was introduced into the E. coli expression vector, pRSET-B, and overexpressed in E. coli BL21. Protein concentration of purified recombinant TmPec was 1.1 mg/mL with specific activity of 56 U/mg protein on pectin. The recombinant TmPec showed the highest activity at around $85-95^{\circ}C$, and at around pH 6.5. It was stable at temperature below $85^{\circ}C$. In the presence of $Ca^{2+}$, the activity of recombinant TmPec was increased to 146.3% of normal level. In contrast, $Ba^{2+}$ and Mn2+ showed strong inhibition to the recombinant TmPec.

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