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저자정보
Jang, Hye-Kyung (Plant Metabolism Research Center and Graduate School of Biotechnology, Kyung Hee University) Cho, Man-Ho (Plant Metabolism Research Center and Graduate School of Biotechnology, Kyung Hee University) Kwon, Yong-Kook (Plant Metabolism Research Center and Graduate School of Biotechnology, Kyung Hee University) Bhoo, Seong-Hee (Plant Metabolism Research Center and Graduate School of Biotechnology, Kyung Hee University) Jeon, Jong-Seong (Plant Metabolism Research Center and Graduate School of Biotechnology, Kyung Hee University) Hahn, Tae-Ryong (Plant Metabolism Research Center and Graduate School of Biotechnology, Kyung Hee University)
저널정보
한국응용생명화학회 Journal of applied biological chemistry Journal of applied biological chemistry 제51권 제2호
발행연도
2008.1
수록면
45 - 49 (5page)

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Cytosolic fructose-1,6-bisphosphatase (cFBPase) in plants is a key regulatory enzyme in the photosynthetic sucrose biosynthesis. Plant cFBPases, like the mammalian FBPases, are inhibited by adenosine 5'-monophosphate (AMP) and fructose-2,6-bisphosphate (Fru-2,6-$P_2$). In the mammalian FBPases, Lys112 and Tyr113 play important roles in the AMP binding. To understand roles of the corresponding residues, Lys115 and Tyr116, in pea cFBPase, the mutant cFBPases were generated by site-directed mutagenesis. The alterations of Lys115 to Gin and Tyr116 to Phe displayed small changes in $K_m$ and $K_i$ for Fru-2,6-$P_2$, indicating that the mutation causes minor effects on the enzyme catalysis and Fru-2,6-$P_2$ binding, whereas resulted in higher than 500-fold increase of $[AMP]_{0.5}$ compared with that of the wild-type enzyme. Results indicate the residues Lys115 and Tyr116 play important roles in the binding of AMP to the allosteric site of the pea cFBPase.
#adenosine 5'-monophosphate inhibition #cytosolic fructose-1,6-bisphosphatase #site-directed mutagenesis #sucrose biosynthesis

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