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진균의 phenylalanine ammonia-lyase(PAL)와 식물의 PAL간 그리고 PAL과 histidine ammonia-lyase (HAL)간의 구조적 특성 관계에 대한 이해를 얻기 위해 옥수수병원균인 깜부기균(Ustilago maydis)의 PAL에 대한 면역학적 분석을 수행하였다. 진균의 PAL 항체와 식물의 PAL 항체를 이용하여 분석하였을 때 실험한 모든 종의 PAL 간에 교차반응이 나타났다. 알팔파 PAL 항체와 포플라 PAL 항체 모두 식물 PAL은 강하게 인식하였으나 진균의 PAL은 약하게 인식하였다. U. maydis PAL은 Rhodotorula glutinis 효모의 PAL만 약하게 인식하였다. U. maydis PAL은 식물의 PAL에 대해서 낮은 친화성을 보였으나 Pseudomonas 세균의 HAL에 대해서는 강한친화성을 보였다. 2종의 식물 PAL 항체들 또한 Pseudomonas 세균의 HAL에 대해 강한 친화성을 보였다. 진균과 식물의 PAL 항체는 PAL 효소의 활성 저해를 나타냈으며 세균의 HAL 효소의 활성에 대해서도 중도적 저해를 나타냈다. 세균의 HAL 항체는 식물과 효모와 Ustilago PAL 중에 Ustilago PAL 활성만 저해하였다. 식물의 PAL과 진균의 PAL 모두 효모의 PAL 활성은 저해하지 못했다. 본 연구는 PAL과 HAL간에 면역학적 관계가 있음을 처음으로 보고한다.
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Armstrong, E. G / 1980 / Effects of hypophysectomy and triiodothyronine on de novo biosynthesis, catalytic activity, and estrogen induction of rat liver histidase / Biol. Chem 255:7199~7203
Asubel, F. M. / 1995 / Current protocols in molecular biology / John Wiley Inc
Bernards, M. A / 1991 / Phenylalanine ammonialyase from tomato cell cultures inoculated with Verticilliumalboatrum / Plant Physiol 97:1494~1500
Bradford,M.M / 1976 / A rapid and sensitive method for the quantification of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding / Anal. Biochem 72:248~254
Calabrese, J. C / 2004 / Crystal structure of phenylalanine ammonia lyase: multiple helix dipoles implicated in catalysis / Biochem 43:11403~11416
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Calabrese, J. C / 2004 / Crystal structure of phenylalanine ammonia lyase: multiple helix dipoles implicated in catalysis / Biochem 43:11403~11416
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