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자료유형
학술저널
저자정보
Kafer, Chris (Department of Biochemistry, biophysics, and Molecular Biology, 2212 Molecular Biology Building, Iowa State University, Ames, Iowa 50011, USA) Thornburg, Robert W. (Department of Biochemistry, biophysics, and Molecular Biology, 2212 Molecular Biology Building, Iowa State University, Ames, Iowa 50011, USA)
저널정보
한국식물학회 식물학회지 식물학회지 제43권 제3호
발행연도
2000.1
수록면
162 - 170 (9page)

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Two Expressed Sequence Tagged (EST) clones were identified from the Avabidopsis database as encoding putative cytidine deaminases. Sequence analysis determined that the two clones overlapped and encoded a single cDNA. This cytidine deaminase corresponds to the Arabidopsis thaliana gene, cda1. The deduced amino arid sequence was more closely related to prokaryotic cytidine deaminases than to eukaryotic enzymes. The cDNA shares 44% amino acid identity with the Escherichia coli cytidine deaminase but only 26 and 2Pt identity with human and yeast enzymes. A unique zinc-binding domain of the E. coli enzyme forms the active site. A similar putative zinc-binding domain was identified in the Arabidopsis enzyme based upon primary sequence similarities. These similarities permitted us to model the active site of the Arabidopsis enzyme upon that of the E. coli enzyme. In this model, the active site zinc is coordinated by His$^{73}$ , Cys$^{103}$ , Cys$^{107}$ , and an active site hydroxyl. Additional residues that participate in catalysis, Asn$^{64}$ , Glu$^{66}$ , Ala$^{78}$ , Glu$^{79}$ , and Pro$^{102}$ , are conserved between the Arabidopsis and E. coli enzymes suggesting that the Arabidopsis enzyme has a catalytic mechanism similar to the E. coli enzyme. The two overlapping ESTs were used to prepare a single, full-length clone corresponding to the A. thaliana cda1 cDNA. This cDNA was subcloned into pProExHtb and expressed as a fusion protein with an N-terminal His6 tag. Following purification on a Ni-NTA-Agarose column, the protein was analyzed for its kinetic properties. The enzyme utilizes both cytidine (K$_{m}$ = 226 $\mu$M) and 2'-deoxycyti-dine (K$_{m}$ = 49 $\mu$M) as substrates. The enzyme was unable to deaminate cytosine, CMP or dCMP.CMP.
#cytidine deaminase

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