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학술저널
저자정보
우성균 (서울대학교) 백성희 (서울대학교) 신동훈 (서울대학교) 김혜선 (아주대학교) 유영준 (서울대학교) 조중명 (서울대학교) 강만식 (Department of Molecular Biology and Reseac Center for Cell Differentiation, Seoul National University) 정진하 (Department of Molecular Biology and Reseac Center for Cell Differentiation, Seoul National University)
저널정보
한국통합생물학회 Korean journal of biological sciences Korean journal of biological sciences 제1권 제2호
발행연도
1997.1
수록면
323 - 328 (6page)

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We have previously shown that chick muscle extracts contained at least 10 different ubiquitin C-terminal hydrolases (UCHs). In the present studies, one of the enzymes, called UCH-9, was purified by conventional chromatographic procedures using $^{125}l$-labeled ubiquitin-${\alpha}$NH-MHISPPEPESEEEEE HYC (Ub-PESTc) as a substrate. The purified enzyme behaved as a 27-kDa protein under both denaturing and nondenaturing conditions, suggesting that it consists of a single polypeptide chain. It was maximally active at pHs between 7 and 8.5, but showed little or no activity at pH below 6 and above 10. Lice other UCHs, its activity was strongly inhibited by sulfhydryl blocking reagents, such as iodoacetamide, and by Ub-aldehyde. In addition to Ub-PESTc, UCH-9 hydrolyzed Ub-aNH-protein extensions, including Ub-${\alpha}NH$-carboxyl extension protein of 80 amino acids and Ubo-${\alpha}NH$-dihydrofolate reductase. However, this enzyme was not capable of generating free Ub from mono-Ub-${\varepsilon}NH$-protein conjugates and from branched poly-Ub chains that are ligated to proteins through ${\varepsilon}NH$-isopeptide bonds. This enzyme neither could hydrolyze poly-His-tagged di-Ub. These results suggest that UCH-9 may play an important role in production of free Ub and ribosomal proteins from their conjugates.
#Ub $textit{C}$-terminal hydrolase #Ub-specific protease #Poly- $textit{L}$-Lys

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