Candida sp. BT001의 xylose reductase의 정제 및 성질

황인균; 이상협; 이왕식; 방원기

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자료유형: 학술저널

저자정보: 황인균 (고려대학교 자연자원대학 농화학과) 이상협 (고려대학교 자연자원대학 농화학과) 이왕식 (고려대학교 자연자원대학 농화학과) 방원기 (고려대학교 자연자원대학 농화학과)

저널정보: 한국응용생명화학회 Applied Biological Chemistry Applied Biological Chemistry 제36권 제3호

발행연도: 1993.1

수록면: 178 - 183 (6page)

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D-xylose의 통성 발효성 효모, Candida sp. BT001로부터 D-xylose를 xylitol로의 전환을 촉매하는 효소, xylose reductase(alditol: $MADP^+$ 1-oxidoreductase, EC 1.1.1.21)를 salt fractionation, ion exchange, gel filtration과 affinity chromatography를 거쳐 정제하여 그 성질을 조사하였다. 정제된 xylose reductase는 보효소 NADPH 및 NADH에 모두 특이성을 나타내었으며, 또한 각각의 보효소에 대해 활성을 지니는 효소는 따로 분리되지 않았다. Specific activity는 NADPH에 대해 11.78 U/mg, MADH에 대해 6.01 U/mg이었으며, NADH/NADPH의 활성비는 0.51이었다. 정제된 xylose reductase의 분자량은 SDS-PAGE상에서 31,000, gel filtration상에서 61,000으로 2개의 subunit로 구성된 효소로 추정하였다. 정제된 xylose reductase의 D-xylose와 NADPH 및 NADH에 대한 Km값은 각각 $94.2{\times}10^{-3}M,\;0.011{\times}10^{-3}M$ 및 $0.032{\times}10^{-3}M$ 이었다. Aldose들에 대한 xylose reductase의 활성은 L-arabinose, D-xylose순으로 높았다. 최적 효소 반응의 pH 및 반응 온도는 각각 6.2와 $45^{\circ}C$이었으며, 이 효소는 $30^{\circ}C$에서 20분간 안정하였다.

#Xylose reductase #Candida sp #BT001

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Hwang, In-Gyun

소속기관 Food Microbiology Division, National Institute of Food and Drug Safety Evaluation

주요연구분야 농수해양학 > 농학

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이상협

소속기관 제주대학교 생명공학부

주요연구분야 농수해양학 > 농학

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이왕식

소속기관 College of Applied Life Science[SARI], Jeju National University, Research Institute for Subtropical

주요연구분야 농수해양학 > 농학

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Bang, Won-Gi

소속기관 Division of Biotechnology, College of Life Science and Biotechnology, Korea University

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