메뉴 건너뛰기
.. 내서재 .. 알림
소속 기관/학교 인증
인증하면 논문, 학술자료 등을  무료로 열람할 수 있어요.
한국대학교, 누리자동차, 시립도서관 등 나의 기관을 확인해보세요
(국내 대학 90% 이상 구독 중)
로그인 회원가입 고객센터 ENG
주제분류

추천
검색

논문 기본 정보

자료유형
학술저널
저자정보
유종명 (한남대학교 이과대학 생물학과) 이형철 (한남대학교 이과대학 생물학과) 박희윤 (한남대학교 이과대학 생물학과) 김선희 (한남대학교 이과대학 생물학과) 이옥경 (한남대학교 이과대학 생물학과)
저널정보
한국곤충학회 한국곤충학회지 한국곤충학회지 제28권 제3호
발행연도
1998.1
수록면
217 - 225 (9page)

이용수

표지
📌
연구주제
📖
연구배경
🔬
연구방법
🏆
연구결과
AI에게 요청하기
추천
검색

초록· 키워드

오류제보하기
방아깨비(Acrida cinerea)의 혈림프에 존재하는 색소결합단백질인 biliverdin-binding protein들 (BP-1, BP-2)을 확인하였으며, 발생에 따른 변화상, 물리화학적 특성을 조사하였다. Biliverdin-binding protein들의 전기영동 상에서 함량은 BP-2에 비해 BP-1이 높았으며, 모두 발생과정 중 암컷에서는 큰 함량변화가 없었고 수컷에서는 점차감소되었다. ion exchange chromatography, gel filtration 및 electroelution을 통해 정제한 BP들의 전기영동 및 조직화 학적 분석 결과, 이들은 모두 분자량 약 51kDa와 58kDa의 두 subunit로 구성되었으며, BP-1은 약 580kDa, BP-2는 470 kDa의 단백질인 것으로 확인되었다. 두 biliverdin-binding protein (BP-1, BP-2)의 pI값은 모두 약 6.0으로서 구성아미노산의 조성에서 aspartic acid와 proline이 특징적으로 높았으며 다른 곤충류의 색소단백질들과 마찬가지로 aromatic amino acid들(tyrosine, phenylalanine)도 비교적 높게 검출되었다. BP-1은 6$0^{\circ}C$, BP-2는 $65^{\circ}C$의 온도에 이르기까지 열에 대해 비교적 안정한 단백질인 것으로 확인되었으며, biliverdin의 absorption spectrum상에서 약 375 nm와 650 nm에서 peak가 기록되어 전형적인 biliverdin 결합단백질로서의 특성을 나타내었다.

목차

등록된 정보가 없습니다.

참고문헌 (0)

참고문헌 신청

함께 읽어보면 좋을 논문

논문 유사도에 따라 DBpia 가 추천하는 논문입니다. 함께 보면 좋을 연관 논문을 확인해보세요!

이 논문의 저자 정보

최근 본 자료

전체보기

댓글(0)

0