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윤재경 (중앙대학교 약학대학) 이영재 (중앙대학교 약학대학) 구본웅 (중앙대학교 약학대학) 윤상영 (중앙대학교 약학대학) 유창수 (중앙대학교 약학대학) 김하영 (중앙대학교 약학대학)
저널정보
대한약학회 약학회지 약학회지 제44권 제2호
발행연도
2000.1
수록면
197 - 203 (7page)

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The enzymatic properties of $\beta$-galactosidases from Aspergillus oryzae, bovine liver and Saccharomyces pragilis have been studied using enzyme-linked lectin assay based on the RC $A_{120}$ and BS-II lectins which specifically bind to terminal galactose and GlcNAc residue, respectively. Asialofetuin, a monomeric glycoprotein with approximately 48 kDa in molecular weight, was used as a substrate. This glycoprotein contains three N-linked triantennary complex type carbohydrate chains with each of which terminating in Ga1$\beta$P1 longrightarrow4G1cNAc (74%). Their optimal pHs were 3.5 and 6.5 (A. oryzae), and 3.5~5.5 (bovine liver and S. fragilis) at 37$^{\circ}C$ during 24 hrs, and the effective concentrations were 0.9, 2.9, and 1.7 mg/ml, respectively The enzyme from A oryzae requires 100 mM N $a^{+}$ or $K^{+}$, while the enzyme from bovine liver requires $Ba^{2+}$ for activity. However all of the three $\beta$-galactosidases were inactivated by SDS and C $u^{2+}$. These results indicate that the hydrolysis of glycoprotein such as asialofetuin depends on the reaction conditions of $\beta$-galactosidases and some metal ions. ions.

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