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자료유형
학술저널
저자정보
Oh, Mi-Na (Department of Applied Biology and Chemistry, Konkuk University) Mok, K.-Hun (Biomolecular Structure Research Unit, Korea Research Institute of Bioscience and Biotechnology) Lim, Yoong-Ho (Department of Applied Biology and Chemistry, Konkuk University)
저널정보
한국응용생명화학회 Applied Biological Chemistry Applied Biological Chemistry 제41권 제8호
발행연도
1998.1
수록면
572 - 577 (6page)

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The solution conformation of the human insulin precursor, preproinsulin, is described in terms of NMR spectral data. NMR experiments were performed on preproinsulin, whose structure was compared with the NMR structure of native human insulin. Despite the presence of the C-peptide and/or the signal peptide, secondary structure analyses indicate that the native structures of the A and B chains are well conserved even in preproinsulin. The observed relative robustness of the native structure in precursor forms permits further protein engineering experiments where the C-peptide or N-terminal signal sequence can be altered for the purpose of increasing expression or purification yields when producing recombinant human insulin.
#insulin #preproinsulin #NMR structure

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