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저자정보
Park, Heung-Jin (Department of Chemistry, Inha University) Park, Hyung-Yeon (Department of Chemistry, Inha University) Kim, Chan-Kyung (Department of Chemistry, Inha University) Lee, Bon-Su (Department of Chemistry, Inha University)
저널정보
대한약학회 대한약학회 학술대회 대한약학회 2003년도 Proceedings of the Convention of the Pharmaceutical Society of Korea Vol.2-2
발행연도
2003.1
수록면
1,802 - 1,802 (1page)

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Cathepsin K, a cysteine protease of the papain superfamily, is predominantly expressed in osteoclasts and has been postulated as a target for the treatment of osteoporosis. Crystallographic and structure-activity studies on a series of azepanone-based diamino and acyclic ketone derivative inhibitors of cathepsin K have led to the design and identification. X-ray structure of the cysteine protease cathepsin K (1NL6) co-crystalized with an inhibitor with 2.8${\AA}$ resolution was used to predict the protein-ligand interactions and to estimate the binding affinity from the docking score by FlexX module. (omitted)

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