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논문 기본 정보
- 자료유형
- 학술대회자료
- 저자정보
- 저널정보
- 대한약학회 대한약학회 학술대회 대한약학회 2003년도 Proceedings of the Convention of the Pharmaceutical Society of Korea Vol.2-2
- 발행연도
- 2003.1
- 수록면
- 2,482 - 2,482 (1page)
이용수
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A lectin has been purified from the bark of the legume Maackia fauriei. This lectin, MFA, was found to agglutinate human ABO erythrocytes at a titer of 256. The results from electrophoretic analyses, gel-filtration chromatography, and enzyme linked lectinsorbent assay indicate that MFA is an acidic glycoprotein, and exists as a tetramer of 30 kDa subunits that are linked by noncovalent bonds. The activity of MFA is critically dependent upon CaC1$_2$. MFA demonstrated high homogeneity with the lectins from M. amurensis, which is the only legume source of lectins that bind to sialoglycoconjugate, in its N-terminal amino acid sequence and amino acid composition, (omitted)
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