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저자정보
Cheon, Hyae-Cyeong (Korea Research Institute of Chemical Technology [KRICT], Pharmaceutical Screening Center) Kim, Hyo-Jung (Korea Research Institute of Chemical Technology [KRICT], Pharmaceutical Screening Center) Yum, Eul-Kgun (Korea Research Institute of Chemical Technology [KRICT], Pharmaceutical Screening Center) Cho, Sung-Yun (Korea Research Institute of Chemical Technology [KRICT], Pharmaceutical Screening Center) Kim, Do-Yeob (Korea Research Institute of Chemical Technology [KRICT], Pharmaceutical Screening Center) Yang, Sung-Il (Korea Research Institute of Chemical Technology [KRICT], Pharmaceutical Screening Center)
저널정보
한국응용약물학회 The journal of applied pharmacology : the official journal of the Korean Society of Applied Pharmacology The journal of applied pharmacology : the official journal of the Korean Society of Applied Pharmacology 제3권 제3호
발행연도
1995.1
수록면
205 - 209 (5page)

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The novel compound KH 3218 was synthesized and evaluated for its ability to inhibit the gastric H$^{＋}$＋ $K^{＋}$ ATPase activity in vitro as well as to lessen gastric acid secretion in vivo. KH 3218 inhibited rabbit gastric H$^{＋}$＋ $K^{＋}$ ATPase in a concentration and time dependent manner. $IC_{50}$/ value was estimated to be about 15 $\mu$M. The inhibition of the H$^{＋}$＋ $K^{＋}$ ATPase by KH 3218 was blocked by sulfhydryl reducing agents, dithiothreitol or $\beta$-mercaptoethanol. The inhibition of the enzyme was not reversible by 50 fold dilution of the incubation mixtures, suggesting the irreversible nature of the inactivation. In the pylorus-ligated rift, KH 3218 reduced the total acid output as compared with the control. In addition, KH 3218 was capable of inhibiting H. pylori urease activity. These data suggest that KH 3218 is a potent inhibitor for H$^{＋}$＋ $K^{＋}$ ATPase activity as well as for gastric acid secretion, and has a potential to be developed as a novel antiulcer agent.
#$H^{+}$+$K^{+}$ ATPase #gastric acid secretion #H #pylori urease #peptic ulcer #irreversible inactivation

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