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대장균의 세포질내에 존재하는 단백질 분해효소(protease Ci)를 추출하여 그 성질을 조사하였다. 이 효소는 insulin, glucagon 및 bovine growth hormone을 분해시키나, bovine serum albumin, casein 및 globin 등은 분해시키지 않는다. 이 효소의 native 한 상태에서의 분자량은 120,000이며, 54,000 dalton의 동일한 2개의 subunit로 구성되어 있다. Protease Ci의 최적 pH는 7.5이며 등전점은 5.5이다. 이 효소는 o-phenanthroline에 의해 저해되며, $Mn^++나 Co^++$와 같은 metal 이온들에 의하여 활성화되므로 metalloprotease임을 알 수 있다. 이 효소는 p-hydroxymercuribenzoate에 의해서 크게 저해되나 sulfhydryl protease의 specific한 저해제인 Ep475와 leupeptin에 의해서는 영향을 받지 않는다. 대장균 세포내에서는 또 다른 insulin 분해효소 (protease Pi)가 존재하는데, 이 효소는 periplasm에 존재하므로 protease Ci와는 다르다.
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