CRYSTAL STRUCTURE OF tRNA ($m^1$ G37) METHYLTRANSFERASE

Ahn, Hyung-Jun; Lee, Byung-Ill; Yoon, Hye-Jin; Yang, Jin-Kuk; Suh, Se-Won

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저자정보: Ahn, Hyung-Jun (Department of Chemistry, Seoul National University) Lee, Byung-Ill (Department of Chemistry, Seoul National University) Yoon, Hye-Jin (Department of Chemistry, Seoul National University) Yang, Jin-Kuk (Department of Chemistry, Seoul National University) Suh, Se-Won (Department of Chemistry, Seoul National University)

저널정보: 한국결정학회 한국결정학회 학술연구발표회 한국결정학회 2003년도 춘계학술연구발표회

발행연도: 2003.1

수록면: 17 - 17 (1page)

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tRNA (m¹ G37) methyltransferase (TrmD) catalyze s the trans for of a methyl group from S-adenosyl-L-methionine (AdoMet) to G37 within a subset of bacterial tRNA species, which have a residue G at 36th position. The modified guanosine is adjacent to and 3' of the anticodon and is essential for the maintenance of the correct reading frame during translation. We have determined the first crystal structure of TrmD from Haemophilus influenzae, as a binary complex with either AdoMet or S-adenosyl-L-homocysteine (AdoHcy), as a ternary complex with AdoHcy/phosphate, and as an apo form. The structure indicates that TrmD functions as a dimer (Figure 1). It also suggests the binding mode of G36G37 in the active site of TrmD and catalytic mechanism. The N-terminal domain has a trefoil knot, in which AdoMet or AdoHcy is bound in a novel, bent conformation. The C-terminal domain shows a structural similarity to DNA binding domain of trp or tot repressor. We propose a plausible model for the TrmD₂-tRNA₂ complex, which provides insights into recognition of the general tRNA structure by TrmD (Figure 2).

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Ahn, Hyung-Jun

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Lee, Byung-Ill

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Yoon, Hye-Jin

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Yang, Jin-Kuk

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Suh, Se-Won

소속기관 Department of Chemistry, College of Natural Sciences, Seoul National University

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