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논문 기본 정보

자료유형
학술저널
저자정보
저널정보
대한생화학·분자생물학회 BMB Reports BMB Reports 제53권 제5호
발행연도
2020.1
수록면
260 - 265 (6page)

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Scorpion venom comprises a cocktail of toxins that have proven to be useful molecular tools for studying the pharmacological properties of membrane ion channels. HelaTx1, a short peptide neurotoxin isolated recently from the venom of the scorpion Heterometrus laoticus, is a 25 amino acid peptide with two disulfide bonds that shares low sequence homology with other scorpion toxins. HelaTx1 effectively decreases the amplitude of the K+ currents of voltage-gated Kv1.1 and Kv1.6 channels expressed in Xenopus oocytes, and was identified as the first toxin member of the -KTx5 subfamily, based on a sequence comparison and phylogenetic analysis. In the present study, we report the NMR solution structure of HelaTx1, and the major interaction points for its binding to voltage-gated Kv1.1 channels. The NMR results indicate that HelaTx1 adopts a helix-loop-helix fold linked by two disulfide bonds without any -sheets, resembling the molecular folding of other cysteine-stabilized helix-loop-helix (Cs /) scorpion toxins such as -hefutoxin, HeTx, and OmTx, as well as conotoxin pl14a. A series of alanine-scanning analogs revealed a broad surface on the toxin molecule largely comprising positively- charged residues that is crucial for interaction with voltagegated Kv1.1 channels. Interestingly, the functional dyad, a key molecular determinant for activity against voltage-gated potassium channels in other toxins, is not present in HelaTx1.

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