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논문 기본 정보

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학술저널
저자정보
저널정보
한국구조생물학회 Biodesign Biodesign 제7권 제2호
발행연도
2019.1
수록면
47 - 51 (5page)

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Comparative genomics of the order Thermotogales revealed that the feather-degrading thermophilic eubacteriumFervidobacterium islandicum AW-1 has more extensive redox system comprising of enzymes thioredoxin (Trx) andthioredoxin reductase (TrxR) than non-feather degrading Fervidobacterium spp. Therefore, thioredoxin from F.islandicumAW-1 (FiTrx) likely plays a key role in the reduction of disulfide bridges present in feather keratin. In order to reveal theinsights of the electron transfer between feather keratin and thioredoxin systems in F.islandium AW-1, the preliminarystructural study of FiTrx was implemented. The FiTrx gene was cloned, expressed, purified, and crystallized. FiTrxcrystallized in 0.005M cobalt(II) chloride hexahydrate, 0.005 M nickel(II) chloride hexahydrate, 0.005 M cadmium chloridehydrate, 0.005 M magnesium chloride hexahydrate, 0.1 M HEPES pH 7.5 and 12% w/v PEG3350, diffracted X-ray to a 1.25Å resolution and belonged to the space group P212121, with the unit cell parameters a = 35.81, b = 60.26, and c = 87.64 Å. The asymmetric unit of the crystal had two molecules with a calculated Mathew’s coefficient of 2.15 Å3 Da–1 and a solventcontent of 42.79%.

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