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논문 기본 정보
- 자료유형
- 학술저널
- 저자정보
- 발행연도
- 2012.1
- 수록면
- 133 - 139 (7page)
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Bacillus 균주가 생산하는 효소를 식품과 동물사료 첨가제로 이용하기 위해서 맥아로부터 단백질 분해능력과 전분 분해능력이 우수한 균주를 분리 동정하여 Bacillus amyloliquefaciens CNL-90으로 명명하였다. 분리된 B. amyloliquefaciens CNL-90이 생산하는 α-amylase의 안정성은 pH는 7, 온도는 40℃, protease의 경우는 pH가 7, 온도는 50℃에서 안정했다. B. amyloliquefaciens CNL-90을 밀기울에 접종하여 고체 배양한 결과 α-amylases의 효소활성은 6일 배양 후 290,000 unit/kg이었고, protease의 효소활성은 310,000 unit/kg으로 나타났다. 밀기울에 고체 배양한 생균수는 배양 6일 후에는 2.2×109CFU/g으로 높았다. 사료 요구율 개선은 B. amyloliquefaciens CNL-90 배양액 0.2% 첨가구가 대조구에 비해서 일당 증체량은 6.66% 높았고, 사료 요구율은 0.05% 효과가 있었다. 이러한 결과는 B. amyloliquefaciens CNL-90이 생산하는 단백질 분해효소와 전분 분해효소는 식품산업 및 가축사료첨가제 산업에 응용할 수 있는 가능성을 확인하였다.
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참고문헌 (15)
참고문헌 신청
Bano, S. / 2011 / Purification and characterization of novel α-amylase from Bacillus subtilis / KIBGE HAS 12 : 255 ~ 261
Felsenstein, J. / 1993 / PHYLIP: Phylogenetic Inference Package, version 3.5 / University of Washington
Godfrey, T. / 1983 / Industrial enzymology : The application of enzyme in industry / The Nature,s Press Co. : 127 ~ 172
Kim, H-K. / 1995 / Characterization of thermostable protease from thermoohilic Bacillus amyloliquefaciens NS 15-4 / Kor. J. Appl. Microbiol. Biotechnol 23 : 322 ~ 328
Kunitz, M. / 1947 / Crystalline soybean trypsin inhibitor. II. General properties / J. Gen Physiol 30 : 291 ~ 297
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