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논문 기본 정보

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학술저널
저자정보
저널정보
한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology 제27권 제3호
발행연도
2017.1
수록면
644 - 647 (4page)

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Peptidyl prolyl cis/trans isomerases (PPIases) catalyze the cis/trans isomerization of peptidylprolyl peptide bonds preceding prolines. We investigated the protein-protein interaction between a 22 kDa PPIase (VaFKBP22, an FK506-binding protein) and the molecular chaperone DnaK derived from Vibrio anguillarum O1 (VaDnaK) using GST pull-down assays and a bacterial two-hybrid system for in vivo and in vitro studies, respectively. Furthermore, we analyzed the three-dimensional structure of the protein-protein interaction. Based on our results, VaFKBP22 appears to act as a cochaperone of VaDnaK, and contributes to protein folding and stabilization via its peptidyl-prolyl cis/trans isomerization activity.

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