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자료유형
학술저널
저자정보
저널정보
한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology 제22권 제7호
발행연도
2012.1
수록면
917 - 922 (6page)

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Homology modeling of Streptomyces peucetius CYP147F1was constructed using three cytochrome P450 structures,CYP107L1, CYPVdh, and CYPeryF, as templates. The lowest energy SPCYP147F1 model was then assessed for stereochemical quality and side-chain environment by Accelrys Discovery Studio 3.1 software. Further activesite optimization of the SPCYP147F1 was performed by molecular dynamics to generate the final SPCYP147F1model. The substrate limonene was then docked into the model. The model-limonene complex was used to validate the active-site architecture, and functionally important residues within the substrate recognition site were identified by subsequent characterization of the secondary structure. The docking of limonene suggested that SPCYP147F1would have broad specificity with the ligand based on the two different orientations of limonene within the active site facing to the heme. Limonene with C7 facing the heme with distance of 3.4 Å from the Fe was predominant.
#Cytochrome P450 #homology modeling #limonene #molecular docking #Streptomyces peucetius

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/ / Discovery Studio 3.1 google schola / / The ExPASy (Expert ProteinAnalysis System) proteomics server of the Swiss Institute of Bioinformatics (SIB) google schola Bernhardt, R. / 1996 / Cytochrome P450: Structure, function, and generation of reactive oxygen species / Rev. Physiol. Biochem. Pharmacol 127 : 137 ~ 221 google schola Brooks, B. R. / 1983 / CHARMM: A program for macromolecular energy, minimization, and dynamics calculations / J. Comp. Chem 4 : 187 ~ 217 google schola Cupp-Vickery, J. / 2000 / Crystal structures of ligand complexes of P450eryF exhibiting homotropic cooperativity / Proc. Natl. Acad. Sci. USA 97 : 3050 ~ 3055 google schola

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