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논문 기본 정보

자료유형
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저자정보
저널정보
한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology 제23권 제11호
발행연도
2013.1
수록면
1,544 - 1,553 (10page)

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Despite the importance of acetate kinase in the metabolism of bacteria, limited structural studies have been carried out on this enzyme. In this study, a three-dimensional structure of the Escherichia coli acetate kinase was constructed by use of molecular modeling methods. In the next stage, by considering the structure of the catalytic intermediate, trifluoroethanol (TFE) and trifluoroethyl butyrate were proposed as potential inhibitors of the enzyme. The putative binding mode of these compounds was studied with the use of a docking program,which revealed that they can fit well into the enzyme. To study the role of these potential enzyme inhibitors in the metabolic pathway of E. coli, their effects on the growth of this bacterium were studied. The results showed that growth was considerably reduced in the presence of these inhibitors. Changes in the profile of the metabolic products were studied by proton nuclear magnetic resonance spectroscopy. Remarkable changes were observed in the quantity of acetate, but other products were less altered. In this study, inhibition of growth by the two inhibitors as reflected by a change in the metabolism of E. coli suggests the potential use of these compounds (particularly TFE) as bacteriostatic agents.
#Acetate kinase #inhibitor #trifluoroethanol #trifluoroethyl butyrate #bacteriostatic

목차

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참고문헌 (25)

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Aceti DJ / 1988 / Purification and characterization of acetate kinase from acetate-grown Methanosarcina thermophila: evidence for regulation of synthesis / J. Biol. Chem 263 google schola Bock AK / 1999 / Purification and characterization of two extremely thermostable enzymes, phosphate acetyltransferase and acetate kinase, from the hyperthermophilic eubacteri google schola Buss KA / 2001 / Urokinase: structure of acetate kinase, a member of the ASKHA superfamily of phosphotransferases / J. Bacteriol 183 : 680 ~ 686 google schola Eswar N / 2003 / Tools for comparative protein structure modeling and analysis / Nucleic Acids Res 13 : 3375 ~ 3380 google schola Ferry JG / 1997 / Enzymology of the fermentation of acetate to methane by Methanosarcina thermophila / Biofactors 6 : 25 ~ 35 google schola

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