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Glycosyltransferase family 1 (UGT) uses smallchemicals including phenolics, antibiotics, and alkaloids assubstrates to have an influence in biological activities. Aglycosyltransferase (XcGT-2) from Xanthomonas campestris wascloned and consisted of a 1,257 bp open reading frame encodinga 45.5 kDa protein. In order to use this for the modification ofphenolic compounds, XcGT-2 was expressed in Escherichiacoli as a glutathione S-transferase fusion protein. With the E. colitransformant expressing XcGT-2, biotransformation of flavonoidswas carried out. Flavonoids having a double bond betweencarbons 2 and 3, and hydroxyl groups at both C-3' and C-4',were glycosylated and the glycosylation position was determinedto be at the hydroxyl group of C-3', using nuclear magneticresonance spectroscopy. These results showed that XcGT-2regiospecifically transferred a glucose molecule to the 3'-hydroxylgroup of flavonoids containing both 3' and 4'-hydroxyl groups.

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