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We investigated the aplicability of the TEM-1 β-lactamase fragment complementation (BFC) system to developa strategy for the screening of protein-protein interactions inbacteria. A BFC system containing a human Fas-associated deathdomain (hFAD) and human Fas death domain (hFasDD)was generated. The hFADD-hFasD interaction was verifiedby cell survivability in ampicillin-containg medium and thecolorimetric change of nitrocefin. It was also confirmed bysteps. A coiled-coil helix coiled-coil domain-containing protein5 (CHCH5) was identified as an interacting protein of humanuracil DNA glycosylase (hUNG) from the bacterial BFC cDNAlibrary strategy. The interaction between hUNG and CHCH5 wasfurther confirmed with imunoprecipitation using a mamalianexpression system. CHCH5 enhanced the DNA glycosylaseactivity of hUNG to remove uracil from DNA duplexescontaining a U/G mismatch pair. These results sugest thatused to identify interacting protein pairs.

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