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저자정보
저널정보
한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology 제23권 제7호
발행연도
2013.1
수록면
974 - 983 (10page)

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Bacillus amyloliquefaciens CB1 was isolated from cheonggukjang, a Korean fermented soy food. B. amyloliquefaciens CB1 secretes proteases with fibrinolytic activities. A gene homologous to aprE of Bacillus subtilis, aprECB1, was cloned from B. amyloliquefaciens CB1, and DNA sequencing showed that aprECB1 can encode a prepro-type serine protease consisting of 382amino acids. When aprECB1 was introduced into B. subtilis WB600 using an E. coli-Bacillus shuttle vector, pHY300PLK, transformants showed fibrinolytic activity and produced a 28 kDa protein, the size expected for the mature enzyme. The 28 kDa fibrinolytic enzyme was purified from the culture supernatant of B. subtilis WB600 transformant. AprECB1 was completely inhibited by phenylmethylsulfonyl fluoride and almost completely inhibited by EDTA and EGTA, indicating that it is a serine metalloprotease. AprECB1 exhibited the highest specificity for N-succinyl-Ala-Ala-Pro-Phe-p-nitroanilide, a known substrate for α-chymotrypsin. Aα and Bβchains of fibrinogen were quickly degraded by AprECB1, but the γ-chain was resistant.
#Fibrinolytic enzyme #protease #Bacillus amyloliquefaciens

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