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저자정보
저널정보
한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology 제22권 제4호
발행연도
2012.1
수록면
501 - 509 (9page)

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A 990 bp full-length gene (xynAHJ2) encoding a 329-residue polypeptide (XynAHJ2) with a calculated mass of 38.4 kDa was cloned from Bacillus sp. HJ2 harbored in a saline soil. XynAHJ2 showed no signal peptide, distinct amino acid stretches of glycoside hydrolase (GH) family 10 intracellular endoxylanases, and the highest amino acid sequence identity of 65.3% with the identified GH 10intracellular mesophilic endoxylanase iM-KRICT PX1-Ps from Paenibacillus sp. HPL-001 (ACJ06666). The recombinant enzyme (rXynAHJ2) was expressed in Escherichia coli and displayed the typical characteristics of low-temperatureactive enzyme (exhibiting optimum activity at 35oC, 62%at 20oC, and 38% at 10oC; thermolability at ≥45oC). Compared with the reported GH 10 low-temperature-active endoxylanases, which are all extracellular, rXynAHJ2showed low amino acid sequence identities (<45%), low homology (different phylogenetic cluster), and difference of structure (decreased amount of total accessible surface area and exposed nonpolar accessible surface area). Compared with the reported GH 10 intracellular endoxylanases,which are all mesophilic and thermophilic, rXynAHJ2 has decreased numbers of arginine residues and salt bridges,and showed resistance to Ni2+, Ca2+, or EDTA at 10 mM final concentration. The above mechanism of structural adaptation for low-temperature activity of intracellular endoxylanase rXynAHJ2 is different from that of GH 10extracellular low-temperature-active endoxylanases. This is the first report of the molecular and biochemical characterizations of a novel intracellular low-temperatureactive xylanase.
#Intracellular #low-temperature-active #xylanase #saline #structural adaptation

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