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저널정보
한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology 제16권 제2호
발행연도
2006.1
수록면
272 - 279 (8page)

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The gene encoding Thermus sp. T351 alkalinephosphatase (T351 APase) was cloned and sequenced. Thegene consisted of 1,503 bp coding for a protein with 500amino acid residues including a signal peptide. The deducedamino acid sequence of T351 APase showed relatively lowsimilarity to other Thermus APases. The T351 APase genewas expressed under the control of the T7lac promoter on theEscherichia coli BL21(DE3).The expressed enzyme was purified by heat treatment, andUNOTM Q and HiTrapTM Heparin HP column chromatographies.The purified enzyme exhibited high activity at extremely alkalinepHs, reaching a maximum at pH 12.0. The optimum temperatureof the enzyme was 80oC, and the half-life at 85oC wasaproximately 103 min. The enzyme activity was found tobe dependent on metal ions: the adition of Mg2+ and Co2+increased the activity, whereas EDTA inhibited it. With p-nitrophenyl phosphate as the substrate, T351 APase had aMichaelis constant (Km) of 3.9×10-5 M. The enzyme catalyzedthe hydrolysis of a wide variety of phosphorylated compounds.
#Alkaline phosphatase #sequence analysis #thermostable enzyme #Thermus sp. T351Alkaline phosphatase #APase #EC 3.1.3.1) is a nonspecificphosphomonoesterase that catalyzes the hydrolysis ofphosphate esters #being most active at alkaline pH [6 #28].The

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[학술지(정기간행 google schola Bradshaw, R. A / 1981 / Amino acid sequence of Escherichia coli alkaline phosphatase / Proc. Natl. Acad. Sci. USA 78 : 3473 ~ 3477 google schola CHOI, JEONG JIN / 2004 / Cloning, Expression, and Characterization of DNA Polymerase fromHyperthermophilic Bacterium Aquifex pyrophilus / Journal of Microbiology and Biotechn google schola Chang, C. N / 1986 / Nucleotide sequence of the alkaline phosphatase gene of Escherichia coli / Gene 44 : 121 ~ 125 google schola Chen, P. S / 1956 / Microdetermination of phosphorus / Anal. Chem. 28 : 1756 ~ 1758 google schola

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