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논문 기본 정보
- 자료유형
- 학술저널
- 저자정보
- 발행연도
- 2013.1
- 수록면
- 153 - 159 (7page)
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Sinorhizobium meliloti 1021 (KCTC 2353) 유전체로부터 mannitol dehydrogenase (SmMDH)로 추정되는 유전자를 클로닝하고, 대장균에서 대량 발현하였다. 이 유전자는 494개의 아미노산(약 54 kDa)을 암호화하는 1,485 bp의 염기로 구성되며, 기존에 보고된 long-chain dehydrogenase/ reductase 계열 MDH 효소들과 약 35-55%의 아미노산 서열 상동성을 나타내었다. 재조합 SmMDH의 최적 반응온도는 40oC이며, pH 7.0의 조건에서 최대의 D-fructose 환원활성, 그리고 pH 9.0에서 최대의 D-mannitol 산화활성을 보였다.
특히, 이 효소는 NAD+/NADH 조효소의 존재 하에서 산화·환원 활성을 나타내며, NADP+/NADPH는 조효소로 이용하지 못하였다. 결론적으로 SmMDH는 전형적인 NAD+/NADH-의존형 mannitol dehydrogenase (EC 1.1.1.67)임을 확인하였다.
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참고문헌 (22)
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Aarnikunnas, J. / 2002 / The mannitol dehydrogenase gene (mdh) from Leuconostoc mesenteroides is distinct from other known bacterial mdh genes / Appl. Microbiol. Biotechnol 5
Carvalheiro, F. / 2011 / Mannitol production by lactic acid bacteria grown in supplemented carob syrup / J. Ind. Microbiol. Biotechnol 38 : 221 ~ 227
Ceccaroli, P. / 2007 / Identification and characterization of the Tuber borchii D-mannitol dehydrogenase which defines a new subfamily within the polyol-specific medium chain
Delhaes, L. / 2010 / Serum markers for allergic bronchopulmonary aspergillosis in cystic fibrosis: State of the art and further challenges / Med. Mycol 48 : 77 ~ 87
Horer, S. / 2001 / The crystallographic structure of the mannitol 2- dehydrogenase NADP+ binary complex from Agaricus bisporus / J. Biol. Chem 276 : 27555 ~ 27561
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Delhaes, L. / 2010 / Serum markers for allergic bronchopulmonary aspergillosis in cystic fibrosis: State of the art and further challenges / Med. Mycol 48 : 77 ~ 87
Horer, S. / 2001 / The crystallographic structure of the mannitol 2- dehydrogenase NADP+ binary complex from Agaricus bisporus / J. Biol. Chem 276 : 27555 ~ 27561
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