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논문 기본 정보

자료유형
학술저널
저자정보
저널정보
한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology 제22권 제10호
발행연도
2012.1
수록면
1,367 - 1,374 (8page)

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Pleurocidin, a 25-mer antimicrobial peptide, has been known to exhibit potent antibacterial activity. To investigate the functional roles in N- and C-terminal regions of pleurocidin on the antibacterial activity, we designed four truncated analogs. The antibacterial susceptibility testing showed that pleurocidin and its analogs exerted antibacterial effect against various bacterial strains and further possessed specific activity patterns corresponding with their hydrophobic scale [pleurocidin > Anal 3 (1-22) >Anal 1 (4-25) > Anal 4 (1-19) > Anal 2 (7-25)]. Fluorescence experiments using 1,6-diphenyl-1,3,5-hexatriene (DPH)and 3,3'-dipropylthiadicarbocyanine iodide [diSC3(5)]indicated that the differences in antibacterial activity of the peptides were caused by its membrane-active mechanisms including membrane disruption and depolarization. Blue shift in tryptophan fluorescence demonstrated that the decrease in net hydrophobicity attenuates the binding affinity of pleurocidin to interact with plasma membrane. Therefore, the present study suggests that hydrophobicity in the N- and C-terminal regions of pleurocidin plays a key role in its antibacterial activity.

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