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논문 기본 정보
- 자료유형
- 학술저널
- 저자정보
- 저널정보
- 한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology 제18권 제1호
- 발행연도
- 2008.1
- 수록면
- 48 - 54 (7page)
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A putative ω-aminotransferase gene, cc3143 (aptA), from
Caulobacter crescentus was screened by bioinformatical
tools and overexpressed in E. coli, and the substrate
specificity of the ω-aminotransferase was investigated.
AptA showed high activity for short-chain β-amino acids.
It showed the highest activity for 3-amino-n-butyric acid.
It showed higher activity toward aromatic amines than
aliphatic amines. The 3D model of the ω-aminotransferase
was constructed by homology modeling using a dialkylglycine
decarboxylase (PDB ID: 1DGE) as a template. Then, the
ω-aminotransferase was rationally redesigned to increase
the activity for 3-amino-3-phenylpropionic acid. The
mutants N285A and V227G increased the relative activity
for 3-amino-3-phenylpropionic acid to 3-amino-n-butyric
acid by 11-fold and 3-fold, respectively, over that of wild
type.
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Baker, D. / 2001 / Protein structure prediction and structural genomics / Science 294 : 93 ~ 96
Baxter, S. M. / 2001 / Sequence- and structurebased protein function prediction from genomic information. Curr. Opin. Drug Discov / Devel 4 : 291 ~ 295
Capela, D. / 2001 / Analysis of the chromosome sequence of the legume symbiont Sinorhizobium meliloti strain 1021. Proc. Natl. Acad / Sci 98 : 9877 ~ 9882
Figeys, D. / 2002 / Functional proteomics: Mapping proteinprotein interactions and pathways. Curr. Opin. Mol / Ther 4 : 210 ~ 215
Harris, A. / 1998 / Homologue scanning mutagenesis of heregulin reveals receptor specific binding epitopes. Biochem. Biophys. Res / Commun 251 : 220 ~ 224
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