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논문 기본 정보

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학술저널
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저널정보
한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology 제14권 제3호
발행연도
2004.1
수록면
520 - 524 (5page)

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A protein that exhibited a high similarity to amajor serine transporter of Escherichia coli, SdaC, was foundin Haemophilus influenzae Rd. Also, Na+-stimulated serinetransport activity was detected in the cells. The sdaC of H.influenzae was cloned and the properties of the transporterwere investigated. The activity of serine transport wasstimulated by Na+. Uptake of Na+ elicited by L-serine influxinto cells was also observed, which supports the idea that Lserineis transported by a mechanism of Na+/serine symport.No uptake of H+ elicited by L-serine influx was detected. Thisresult was not consistent with that obtained with thehomologous protein, SdaC of E. coli, which uses H+ as acoupling cation. The serine transport via the SdaC of H.influenzae was not inhibited by other amino acids suchas threonine or D-serine like the SdaC of E. coli. Thus, theSdaC of H. influenzae is a Na+-dependent L-serine specificsymporter and an unusual natural mutant. The Km and the Vmaxvalue for the serine transport in the SdaC of H. influenzaewere 7.6 mM and 22.9 nmol/min/mg protein, respectively.

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