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저널정보
한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology 제14권 제4호
발행연도
2004.1
수록면
772 - 776 (5page)

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Physiological and molecular characteristics ofBacillus thuringiensis SR6 and SR8 were investigated, andphase contrast and electron microscopies revealed that a largerhomboidal crystal protein was present in the sporulatingcells. SDS-PAGE and Western blot analyses showed that B.thuringiensis SR8 produced 70 kDa protein much more thanother proteins, and that the 70 kDa protein could bind to theantibody of B. thuringiensis subsp. tenebrionis-crystal toxinprotein, indicating that the crystal 70 kDa protein hasan immunological homology with B. thuringiensis subsp.tenebrionis-crystal toxin protein. The DNA fragment of B.thuringiensis subsp. tenebrionis-toxin gene was detected in B.thuringiensis SR6 and SR8 by using PCR amplificationanalysis. Furthermore, the insect bioassay showed the insecticidalactivity against Colorado potato beetle larvae. Based on thephysiological and molecular similarities to B. thuringiensissubsp. tenebrionis, it is suggested that the B. thuringiensisSR6 and SR8 may be mutants of the B. thuringiensis subsp.tenebrionis strain overexpressing the crystal of 70 kDa toxinprotein.
#Bacillus thuringiensis #crystal protein #coleopteraBacillus thuringiensis #B.t.) is a Gram-positive #sporeformingbacterium characterized by parasporal crystallineprotein inclusion. The crystal proteins are highly toxic topests and specific in their

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