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저자정보
저널정보
한국미생물생명공학회 Journal of Microbiology and Biotechnology Journal of Microbiology and Biotechnology 제14권 제5호
발행연도
2004.1
수록면
1,022 - 1,030 (9page)

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The gene encoding Aquifex pyrophilus (Apy)DNA polymerase was cloned and sequenced. The Apy DNApolymerase gene consists of 1,725 bp coding for a proteinwith 574 amino acid residues. The deduced amino acidsequence of Apy DNA polymerase showed a high sequencehomology to Escherichia coli DNA polymerase I-like DNApolymerases. It was deduced by amino acid sequencealignment that Apy DNA polymerase, like the Klenowfragment, has only the two domains, the 3'→5' exonucleasedomain and the 5'→3' polymerase domain, containing thecharacteristic motifs. The Apy DNA polymerase gene wasexpressed under the control of T7lac promoter on theexpression vector pET-22b(+) in E. coli. The expressedenzyme was purified by heat treatment, and Cibacron blue3GA and UNOTM Q column chromatographies. The optimumpH of the purified enzyme was 7.5, and the optimalconcentrations of KCl and Mg2+ were 20 mM and 3 mM,respectively. Apy DNA polymerase contained a double stranddependent3'→5' proofreading exonuclease activity, but lackedany detectable 5'→3' exonuclease activity, which is consistentwith its amino acid sequence. The somewhat lower thermostabilityof Apy DNA polymerase than the growth temperature of A.pyrophilus was analyzed by the comparison of amino acidcomposition and pressure effect.
#Aquifex pyrophilus #DNA polymerase #exonucleaseactivity #hyperthermophile #sequence analysis #thermostabilityDNA polymerases play leading roles in cellular DNAreplication and repair. Beginning with the discovery andcharacterization of DNA polymerase

목차

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