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논문 기본 정보

자료유형
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저자정보
저널정보
대한생화학·분자생물학회 Experimental and Molecular Medicine Experimental and Molecular Medicine 제37권 제3호
발행연도
2005.1
수록면
161 - 168 (8page)

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Phospholipase C-γ1, containing two SH2 and one SH3 domains which participate in the interaction between signaling molecules, plays a significant role in the growth factor-induced signal transduction. However, the role of the SH domains in the growth factor-induced PLC-γ1 regulation is unclear. By peptide-mass fingerprinting analysis, we have identified SHIP1 as the binding protein for the SH3 domain of PLC-γ1. SHIP1 was co-immunoprecipitated with PLC-γ1 and potentiated EGF-induced PLC-γ1 activation. However, inositol 5'-phosphatase activity of SHIP1 was not required for the potentiation of EGF-induced PLC-γ1 activation. Taken together, these results suggest that SHIP1 may function as an adaptor protein which can potentiate EGF-induced PLC-γ1 activation without regards to its inositol 5'-phosphatase activity.
#epidermal growth factor #phospholipase C-γ1 #SH2 domain-containing inositol 5'-phosphatase #SH3 domain

목차

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/ / Cross-linking of IgG receptors inhibits membraneimmunoglobulin-stimulated calcium influx in B lymphocytes : 355 ~ 63 google schola / / Deletion of SHIP or SHP-1 reveals two distinct pathwaysfor inhibitory signaling Phospholipase C-gamma 1binds to actin-cytoskeleton via its C-terminal SH2 domain invitro google schola / / Detection of Src homology 3-binding proteins : 14956 ~ 63 google schola / / Erythropoietin stimulatesthe tyrosine phosphorylation of Shc and its associationwith Grb2 and a 145-Kd tyrosine phosphorylatedprotein : 2296 ~ 303 google schola / / Human type II Fcgammareceptors inhibit B cell activation by interacting with thep21 : 30499 ~ 504 google schola

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